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Séminaire Chimie ED459

Changements conformationnels liés aux interactions protéine-surface : exemple de la protéine Prion adsorbée sur supports synthétiques modèles et surfaces lipidiques par spectroscopie infrarouge ATR

Dr. Sylvie Noinville (INRA Virologie & Immunologie Moléculaires, Domaine de Vilvert, Jouy-en-Josas)

publié le

Le Jeudi 03 Juin 2010 à 10h30
UM2, Salle de conférence de l’Institut Européen des Membranes (bât. 39, rue. E. Jeanbrau)

Les maladies à prions ou encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) sont des syndromes neurodégénératifs, d’issue fatale, caractérisées par l’accumulation d’une forme anormale d’une protéine membranaire, la protéine Prion (PrP) [1]. La particularité de la protéine Prion recombinante est de pouvoir adopter une très grande diversité de conformères suivant la perturbation chimique ou physique. Notamment, l’ajout de faible concentration de chaotropes tels que l’urée et le chlorure de guanidinium permet d’obtenir des fibrilles amyloïdes. La conversion induite par la température et par la pression permet d’obtenir des intermédiaires de repliement précurseurs ou non de fibrilles. Très peu d’études se sont intéressées aux changements conformationnels des protéines prions induits par une surface [2]. Quelques travaux concernant d’autres protéines formant des amyloïdes ont montré l’influence de la nature chimique du support sur la fibrillation. Étudier les mécanismes d’interaction sur le plan moléculaire de protéines Prions à l’interface lipidique est donc une étape clé pour la compréhension des événements initiaux aboutissant à l’oligomérisation potentiellement liée à la neurotoxicité des produits d’assemblages macromoléculaires [3].

Références

1. Moore R.A., Taubner L.M. & Priola S.A. (2009). Prion protein misfolding and disease. Current Opinion in Structural Biology 19 : 14-22.
2. Revault M., Quiquampoix H., Baron M.H. & Noinville S. (2005). Fate of prions in soil : trapped conformation of full-length prion protein induced by adsorption on clays. Biochim Biophys Acta 1724 : 367-374.
3. Chich J.F., Chapuis C., Henry C., Vidic J., Rezaei H. & Noinville S. (2010). Vesicle permeabilization by purified soluble oligomers of prion protein : a comparative study of the interaction of oligomers and monomers with lipid membranes. J Mol Biol 397 : 1017-1030.

Contact IEM : Philippe Déjardin

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